冷凝物动态不稳定性策划Actomyosin Cortex激活

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　　为了研究这些皮质冷凝物的生长动力学，我们随着时间的推移量化了它们的组成和体积（图2和补充方法）。对于单个代表性的皮质冷凝物，图2a，B显示了（1）WSP-1和F-肌动蛋白总冷凝水强度的时间演变，（2）化学计量和（3）体积（补充说明1和2）。对于所示的示例，WSP-1在生长和损失的F-肌动蛋白之前，化学计量时间随时间而单调地生长，并且体积首先增加然后减少，然后通过求和F-肌动蛋白和WSP-1的体积贡献来很好地捕获。我们注意到，尽管随机和不同时间形成了相似的组成和体积轨迹（图1C – E和扩展数据图9），但遵循了类似的轨迹。因此，在给定的时间，共享其外部环境的相邻皮质冷凝物可以处于其内部生命周期的不同阶段。我们得出的结论是，核的生长动力学受到凝结的内部组成控制。　　皮质冷凝物的内部组成如何影响其生长和收缩？为了回答这个问题，我们开发了一种通用方法，可以根据对冷凝水的质量通量的分析进行定量研究多组分冷凝物集合中的组成动力学（质量平衡成像31）。为此，我们量化了皮质冷凝物中蛋白质量的时间变化，这是其内部F-肌动蛋白和WSP-1量的函数。该量的时间变化由向量场表示，该矢量场定义了WSP-1和F-肌动蛋白量的平均轨迹（图2C）。与代表性的示例一致（图2A），平均轨迹形成了经过三种后续方案的循环：一种早期生长状态，其中凝结在WSP-1中首次生长在WSP-1中，然后以F-肌动蛋白的量生长；WSP-1丢失的过渡制度，而F-肌动蛋白量仍在增加；以及损失WSP-1和F-肌动蛋白的拆卸政权。WSP-1动力学的零cline（图2C中的绿线），即，凝结物生长的WSP-1量，其在WSP-1含量中缩小的量，反映了F-肌动蛋白依赖性的临界WSP-1的WSP-1量，用于WSP-1的生长。化学计量在通过原点的线上是恒定的，因此WSP-1 nullcline对应于大约0.85的阈值化学计量。F-肌动蛋白的生长动力学从生长变为收缩，在相似但略高的化学计量计量时（大约0.9）（图2C中的洋红色线显示F-肌动蛋白无效）。我们得出的结论是，皮质冷凝物变得不稳定，并且在两个无效的过渡方案中从生长变为拆卸。　　当绘制WSP-1和F-肌动蛋白的生长速率作为stoichiementry的函数时，也可见三个方案（在两个无效的两个无效之间的生长；在两个无效的两个无效的脱机；在图2c中的F-肌动蛋白无效的下方）之间的三个方案（图2c中）也可见（图2d）。因为刻板印象的组成轨迹（图2a，b）涉及随时间变化的单调增加，所以图2D的X轴也代表了随时间的发展。生长速率对化学计量的依赖性揭示了WSP-1和F-肌动蛋白的相互调控，可以用图2G中所示的反应基序来描绘。过程I和II是由WSP-1介导的，而过程III和IV是由F-肌动蛋白介导的。过程I对应于WSP-1自我恢复，这证明了以下事实：在低化学计量时，对应于主要由WSP-1组成的冷凝物，WSP-1的生长速率最大（图2D）。过程II表示WSP-1依赖性F-肌动蛋白的生长，反映出随着化学计量的增加，F-肌动蛋白生长速率的降低反映。这在图2d的过渡状态中最为明显。过程III表示WSP-1的F-肌动蛋白依赖性损失，这反映出WSP-1生长速率随着化学计量的增加而降低。这表明F-肌动蛋白可以抵消WSP-1自我恢复的能力，类似于先前报道的F-肌动蛋白对通过Rho15,32的成核的负反馈。最后，过程IV表示F-肌动蛋白解聚化，这反映出F-肌动蛋白在最高的化学计量中丢失了最快的事实（图2D）。通过对恒定WSP-1和F-肌动蛋白量的WSP-1和F-肌动蛋白生长速率的分析（扩展数据图9），以及对调节F-肌动蛋白调节的RNA干扰（RNAI）的影响（RNAI）的分析（扩展数据图4）。　　测得的相肖像的形状（图2C）以及WSP-1和F-肌动蛋白的生长速率的形状作为化学计量的函数（DOTS表示时间衍生物；图2D）提出以下定义了非线性动力学系统的经验增长法律（图2C，图2C，扩展数据，图3和补充图3和补充图3）：　　在这里，WSP-1的自我恢复通过募集率KR线性地取决于W，这与WSP-1分子二聚体34,35（过程I）的能力一致。F-肌动蛋白和WSP-1之间的相互作用导致ARP2/3介导的分支成核，随后F-Actin36,37的量增加。该行为是由术语捕获的，其中Kb是描述分支的动力系数，凝结量取决于分子量（请参见上文以及补充信息；过程II）。分支成核与WSP-1损失一致；这种损失是通过描述WSP-1的分支依赖性损失的动力系数KL捕获的（参考文献38；过程III）。最后，F-肌动蛋白因速率KD而丢失，与切断和解聚39（过程IV）一致（另请参见扩展数据中的简化描述图6）。请注意，这四个系数共同捕获冷凝水内的所有相关分子过程。这可能包括上面未讨论的过程。所有四个项的数学形式都取决于以下观察结果：相对生长速率和有效F-肌动蛋白体积分数的线性函数（图2E，F；另请参见补充注释3中的讨论）。图2E，F还允许我们估计KR，KL，KB和KD。通过这些估计值，简单的生长定律很好地描述了实验数据，并捕获了整个质量通量相肖像以及依赖组合的临界大小，如零酶所反映的（图2C）。　　WSP-1 nullcline指定了WSP-1的关键量，WSP-1的量在其下生长，而WSP-1量缩小。值得注意的是，这种关键量与成核和生长的关键液滴大小相似，但在这里，它源于生化反应，而不是凝结物理学。所得的生长法具有稳定（F-肌动蛋白）和不稳定（WSP-1）方向的固定点。成核之后，冷凝水动力学遵循同型轨道轨道，最初在不稳定的方向上迅速生长，并最终沿稳定方向向固定点移动时，最终在拆卸方向上进行了拆卸。总之，这代表了冷凝水的动态不稳定性，与微管的动态不稳定性共享：皮质冷凝物从不稳定的生长到收缩，这限制了它们的大小，并且可以显示随机的救援事件（扩展数据图7）。

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