泛素样蛋白硫酯开关的基础切换E1

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　　泛素样蛋白（UBL）通过动态E1 – E2 – E3酶级联反合。E1酶通过催化UBL羧基末端腺苷酸化来激活UBL，形成共价E1〜公共硫酯中间体，并产生与硫酯部连接的E2公共产物，必须释放出来以进行后续反应。Here we report the structural analysis of a trapped UBL activation complex for the human NEDD8 pathway, containing NEDD8’s heterodimeric E1 (APPBP1–UBA3), two NEDD8s (one thioester-linked to E1, one noncovalently associated for adenylation), a catalytically inactive E2 (Ubc12), and MgATP.结果表明，硫酯开关可以切换E1 – E2亲和力。两个E2结合位点取决于NEDD8与E1连接。一个引人注目的E1构象变化所掩盖了一个。另一个直接来自硫酯结合的NEDD8。NEDD8转移到E2后，重新转换为替代E1构象将有助于释放E2〜NEDD8硫酯产品。因此，在连续的共轭酶之间传递UBL的硫酯连接可以诱导构象变化并改变相互作用网络，以驱动UBL级联的连续步骤。

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