原子分辨率蛋白质结构由冷冻EM测定

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　　单粒子电子冷冻微镜（Cryo-EM）是解决生物大分子的三维结构的强大方法。传输电子显微镜，探测器和自动化程序的技术开发以及用户友好的图像处理软件以及不断增加的计算能力使Cryo-Em成为过去十年中成功而扩展的技术1。在分辨率高于4Å的分辨率下，原子模型的建设开始成为可能，但是在蛋白质结构测定中，真实原子位置的直接可视化需要更高（大于1.5Å）的分辨率，到目前为止，Cryo-EM尚未实现。原子位置的直接可视化对于理解蛋白质催化的化学反应的机制以及研究药物如何与蛋白质的功能结合和干扰至关重要。在这里，我们报告了通过冷冻EM获得的1.25Å分辨率结构，并具有新开发的电子显微镜，据我们所知，它提供了前所未有的结构细节。我们的丙铁蛋白结构几乎是当前世界记录重建的3D信息内容（分辨率为1.54Å）。我们可以在蛋白质中可视化单个原子，参见氢原子的密度和图像单原子化学修饰。除了标称分辨率改进外，我们还取得了重大质量的质量，这与在基于结构的药物设计中使用冷冻EM非常相关。

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