纤维形成蛋白pilin的结构在2.6Å分辨率下

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　　淋病的奈瑟氏菌菌根的晶体学结构组装成多功能的菌毛粘附和毒力因子，揭示了α-β滚动折叠，具有惊人的85Å-α-螺旋脊柱和0连接的二糖。关键残基稳定了允许序列过度变化的相互作用，这是导致PILIN著名抗原变异的二硫化物区域内β链和连接的相互作用。PILIN表面形状，疏水性和序列变化将PILUS组装限制为扁平亚基面的堆积α1螺旋。假定螺旋纤维组件形成由β-片带带的围绕α1螺旋的核心，使碳水化合物和暴露于溶剂的高变量序列区域。

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    yjmlxc 2025年06月19日

    我是颐居号的签约作者“yjmlxc”

  • yjmlxc
    yjmlxc 2025年06月19日

    本文概览：　　淋病的奈瑟氏菌菌根的晶体学结构组装成多功能的菌毛粘附和毒力因子，揭示了α-β滚动折叠，具有惊人的85Å-α-螺旋脊柱和0连接的二糖。关键残基稳定了允许序列过度变化的相互作用...

  • yjmlxc
    用户061909 2025年06月19日

    文章不错《纤维形成蛋白pilin的结构在2.6Å分辨率下》内容很有帮助