蛋白质相互作用特异性的设计具有选择性的BZIP结合肽

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　　相互作用特异性是生物网络的必需特征，也是蛋白质或小分子试剂和治疗剂的必要特征。选择性改变或抑制蛋白质相互作用的能力将有选择地提高基本和应用的分子科学。评估或建模相互作用的特异性需要处理多个竞争复合物，这提出了计算和实验挑战。在这里，我们提出了一个用于设计蛋白质相互作用特异性的计算框架，并使用它来识别人类基本区域亮氨酸拉链（BZIP）转录因子的特定肽伴侣。蛋白质微阵列用于表征除20个BZIP家族中除一个外部的所有人的设计，合成配体的表征。BZIP蛋白具有强烈的序列和结构相似性，因此是具体结合的具有挑战性的目标。然而，许多设计，包括结合癌蛋白C-JUN，C-FOS和C-MAF（分别称为JUN，FOS和MAF）的示例，对其目标对其他19个家庭的目标都是选择性的。总体而言，这些设计表现出广泛的相互作用曲线，并证明了人类BZIP仅稀疏地采样了可能的相互作用空间。我们的计算方法提供了一种系统地分析稳定性和特异性之间的权衡的方法，并且适合与多种类型的结构得分功能一起使用；因此，它可能被证明是蛋白质设计工具的广泛用途。

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