通过冷冻茎断层扫描揭示的铁蛋白结晶机制

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　　蛋白质结晶在结构生物学，疾病研究和药物中很重要。最近已经认识到，非经典结晶（涉及无定形前体相的初始形成）通常在蛋白质，有机和无机结晶过程中进行1,2,3,4,5。因此，已经提出了一种两步成核理论，其中初始低密度溶剂化的无定形聚集体随后致密，导致成核4,6,7。这种观点与经典成核理论不同，这意味着在溶液中形成的晶核具有与最终晶体状态1相同的密度和结构1。最近直接观察到涉及该经典途径的蛋白质结晶机制8。然而，尚未建立非经典蛋白质结晶的分子机制9,10,11,12,13,14,15。为了确定无定形前体的性质以及是否发生结晶（如果是这样，则需要在分子水平上发展），则需要对结晶过程的三维（3D）分子级成像。在这里，我们报告了在结晶的各个阶段对铁蛋白聚集体的低温扫描显微镜断层扫描，然后使用同时进行迭代重建技术进行3D重建，以提供与分子分辨率结晶的3D图片。随着研究骨料中的晶体顺序逐渐增加，它们从表面向内部的顺序和密度都增加了。我们观察到没有经典成核过程的高度有序的小结构，有时我们会观察到一个无定形骨料中出现的几个有序域，这是经典或两步成核理论所预测的现象。我们的分子级分析暗示脱溶效应是连续订单进化机制的驱动力，超越当前成核模型的观点与广泛的蛋白质结晶机制一致。

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