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在体外重新构造了两个由格罗介导的单体酶的折叠。凹槽蛋白在类似于“熔融球”状态的构象中稳定多肽。然后，mg -atp和凹槽促进了凹槽表面上有序的三级结构的获取。折叠需要每个蛋白质单体的大约100个ATP分子的水解。表面介导的链折叠的这种主动过程可能代表了体内蛋白质结构形成的一般机制。
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本文概览： 在体外重新构造了两个由格罗介导的单体酶的折叠。凹槽蛋白在类似于“熔融球”状态的构象中稳定多肽。然后，mg -atp和凹槽促进了凹槽表面上有序的三级结构的获取。折叠需要每个蛋...
文章不错《伴侣蛋白介导的蛋白质在凹槽表面折叠，通过“熔融球”样中间体》内容很有帮助